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蛋白質(zhì)的化學(xué)反應(yīng)及與食品成分的相互作用
時間:2014-12-05 17:07:25 作者: 來源:轉(zhuǎn)載 點(diǎn)擊:1487次

1 蛋白質(zhì)與水的相互作用:蛋白質(zhì)的水溶性


蛋白質(zhì)與水之間的作用力主要是蛋白質(zhì)中的肽鍵(偶極-偶極相互作用或氫鍵),或氨基酸的側(cè)鏈(解離的、極性甚至非極性基團(tuán))同水分子之間發(fā)生了相互作用。


影響蛋白質(zhì)水溶性的應(yīng)素很多:


(1)pH>pI 時,蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷,pH=pI 時,蛋白質(zhì)不帶電荷,pH 時,蛋白質(zhì)帶正電荷。溶液的pH 低于或高于蛋白質(zhì)的pI 都有利于蛋白質(zhì)水溶性的增加,一方面是加強(qiáng)了蛋白質(zhì)與水分子的相互作用,另一方面蛋白質(zhì)鏈之間的相互排斥作用。等電沉淀。


(2)離子強(qiáng)度:μ=0.5ΣCiZi2,Ci 表示離子強(qiáng)度,Zi 表示離子價數(shù)。


鹽溶:當(dāng)溶液中的中性鹽濃度在0.5mol/L 時,可增加蛋白質(zhì)的溶解性,鹽作用減弱蛋白質(zhì)分子之間的相互作用。


鹽析:當(dāng)溶液中的中性鹽的濃度大于1mol/L 時,蛋白質(zhì)會沉淀析出,這是鹽與蛋白質(zhì)競爭水分的結(jié)果。


不同鹽類對蛋白質(zhì)的鹽析作用強(qiáng)弱不同。


(3)非水溶劑:有些有機(jī)溶劑可引起蛋白質(zhì)變性沉淀,主要是有機(jī)溶劑降低了水的介電常數(shù),蛋白質(zhì)之間的靜電斥力降低。


(4)溫度:溫度低于40-50℃時,隨溫度的增大水溶性增大,當(dāng)溫度大于50℃,隨溫度的增大,水溶性降低。


根據(jù)蛋白質(zhì)的溶解性對蛋白質(zhì)分類:


(1)清蛋白:可溶于pH6.6 的水中,血清清蛋白,卵清蛋白,α-乳清蛋白;


(2)球蛋白:能溶于pH7 的稀堿溶液,β-乳球蛋白;


(3)醇溶蛋白:能溶于70%的乙醇,玉米醇溶蛋白;(4)谷蛋白:在上述溶劑中都不溶解,但可溶于酸(pH2)或堿(pH12)。


2 織構(gòu)化


在許多食品體系中,蛋白質(zhì)是構(gòu)成食品結(jié)構(gòu)和質(zhì)地的基礎(chǔ),無論是生物組織(魚和肉的肌原纖維蛋白),還是配制食品(如面團(tuán)、香腸、肉糜等)。還可以通過織構(gòu)化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纖維狀產(chǎn)品。


一般蛋白質(zhì)織構(gòu)化的方法有:


(1)熱凝固和薄膜形成:豆?jié){在95℃保持幾小時,表面會形成一層薄膜,如腐竹的生產(chǎn)。一般工業(yè)化蛋白質(zhì)織構(gòu)化是在光滑的金屬表面進(jìn)行的;


(2)纖維形成:纖維紡絲。大豆蛋白紡絲:在pH10 時制備高濃度10-40%的紡絲溶液→脫氣→澄清→通過管蕊板,每平方厘米1000 孔,孔徑為50-150μm→酸性氯化鈉溶液(等電沉淀或鹽析)→壓縮→成品。


(3)熱塑擠壓:


使蛋白質(zhì)中的含水量為10-30%,在高壓下10000-20000kPa,使其在


20-150s 內(nèi)溫度升高到150-200℃。擠壓通過蕊板,一般在蛋白質(zhì)中加入淀粉可改善其質(zhì)地。


3 凝膠形成:


蛋白質(zhì)形成凝膠的機(jī)制和相互作用至今還沒有完全研究清楚,但有研究表明蛋白質(zhì)形成凝膠有兩個過程,首先是蛋白質(zhì)變性而伸展,而后是伸展的蛋白質(zhì)之間相互作用而積聚形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。


影響蛋白質(zhì)凝膠形成的因素有:


(1)蛋白質(zhì)的濃度:蛋白質(zhì)溶液的濃度越大越有利于蛋白質(zhì)凝膠的形成,高濃度蛋白質(zhì)可在不加熱、與等電點(diǎn)相差很大的pH 條件下形成凝膠。


(2)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)中二硫鍵含量越高,形成的凝膠的強(qiáng)度也越高,甚至可以形成不可逆凝膠,如卵清蛋白,β-乳球蛋白。相反含二硫鍵少的蛋白質(zhì)可形成可逆凝膠,如白明膠等。


(3)添加物:不同的蛋白質(zhì)相互混合,可促進(jìn)凝膠的形成,將這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的共凝膠作用。在蛋白質(zhì)溶液中添加多糖,如在帶正電荷的明膠與帶負(fù)電荷的褐藻酸鹽或果膠酸鹽之間通過離子相互作用形成高熔點(diǎn)凝膠。


(4)pH:pH 在pI 附近時易形成凝膠。


4 面團(tuán)形成


小麥胚乳中的面筋蛋白質(zhì)在當(dāng)有水分存在時在室溫下混合和揉搓能夠形成強(qiáng)內(nèi)聚力和粘彈性糊狀物的過程。水合的面粉在混合揉搓時,面筋蛋白質(zhì)開始取向,排列成行或部分伸展,這樣將增強(qiáng)蛋白質(zhì)的疏水相互作用并通過二硫交換反應(yīng)形成二硫鍵。最初的面筋顆粒形成薄膜,形成三維空間上具有粘彈性的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)。


影響蛋白質(zhì)面團(tuán)形成的因素有很多:


(1)氧化還原劑:還原劑可引起二硫鍵的斷裂,不利于面團(tuán)的形成,如半胱氨酸;相反氧化劑可增強(qiáng)面團(tuán)的韌性和彈性,如溴酸鹽;


(2)面筋含量:面筋含量高的面粉需要長時間揉搓才能形成性能良好的面團(tuán),對低面筋含量的面粉揉搓時間不能太長,否則會破壞形成的面團(tuán)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)而不利于面團(tuán)的形成;


(3)面筋蛋白質(zhì)的種類:利用不同比例的麥醇溶蛋白和麥谷蛋白進(jìn)行實(shí)驗(yàn),發(fā)現(xiàn)麥谷蛋白決定面團(tuán)的彈性、粘結(jié)性、混合耐受性等,而麥醇溶蛋白決定面團(tuán)的延伸性和膨脹性。


5 乳化性質(zhì)


蛋白質(zhì)在許多乳膠體食品體系中起著重要的作用,如牛奶、冰淇淋、肉餡等。蛋白質(zhì)對水/油體系的穩(wěn)定性差,而對油/水體系的穩(wěn)定性好。


影響蛋白質(zhì)乳化的因素:


(1)鹽:0.5-1.0mol/L 的氯化鈉有利于肉餡中蛋白質(zhì)的乳化;


(2)蛋白質(zhì)的溶解性:蛋白質(zhì)的溶解性越好,其乳化性也越好,但蛋白質(zhì)的乳化性主要與蛋白質(zhì)的親水-親油平衡性有關(guān);


(3)pH:有些蛋白質(zhì)在pI 時乳化性最好,而有些蛋白質(zhì)在pI 乳化性最差;


(4)熱作用:熱不利于蛋白質(zhì)乳化性的發(fā)揮。


6 起泡性質(zhì)


在食品體系中蛋白質(zhì)起泡的現(xiàn)象非常常見,如蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。蛋白質(zhì)泡沫其實(shí)質(zhì)蛋白質(zhì)在一定條件下與水分、空氣形成的一種特殊形態(tài)的混合物。


影響蛋白質(zhì)起泡的因素有:


(1)鹽類:氯化鈉一般能提高蛋白質(zhì)的發(fā)泡性能,但會使泡沫的穩(wěn)定性降低,Ca2+則能提高蛋白質(zhì)泡沫的穩(wěn)定性。


(2)糖類:糖類會抑制蛋白質(zhì)起泡,但可以提高蛋白質(zhì)泡沫的穩(wěn)定性。


(3)脂類:脂類對蛋白質(zhì)的起泡和泡沫的穩(wěn)定性都不利。


(4)其他:蛋白質(zhì)濃度為2-8%時,起泡效果最好,除此之外還與攪拌時間,強(qiáng)度、方向等有關(guān)。


有時由于蛋白質(zhì)的起泡而影響加工工藝的操作,要對蛋白質(zhì)泡沫進(jìn)行消除,常用的方法就是加入消泡劑——硅油。


7 風(fēng)味結(jié)合作用


蛋白質(zhì)可以使食品中的揮發(fā)性風(fēng)味化合物在貯藏及加工過程中不發(fā)生變化,并在進(jìn)入口腔時完全不失真的釋放出來。


影響蛋白質(zhì)風(fēng)味結(jié)合作用的因素有:


(1)水:水可以提高蛋白質(zhì)對極性風(fēng)味化合物的結(jié)合作用,但對非極性風(fēng)味化合物的結(jié)合沒有影響;


(2)鹽:凡能使蛋白質(zhì)解離或二硫鍵斷裂的鹽類,都能提高蛋白質(zhì)的風(fēng)味結(jié)合能力;


(3)水解作用:蛋白質(zhì)水解后其風(fēng)味結(jié)合作用嚴(yán)重被破壞;


(4)熱變性:熱變性一般會使蛋白質(zhì)的風(fēng)味結(jié)合作用有所加強(qiáng);


(5)其他:脫水,脂類存在。


本文關(guān)鍵詞:蛋白質(zhì)的化學(xué)反應(yīng)及與食品成分的相互作用

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